La envoltura gramnegativa

Escherichia coli · modelo 3D

La envoltura gramnegativa es la cubierta de bacterias como Escherichia coli, con dos membranas y una pared en forma de red entre ellas. Separa la célula del exterior, limita lo que entra y ayuda a soportar su presión interna.

En una frase

La envoltura gramnegativa es la cubierta de una bacteria como Escherichia coli, formada por dos membranas distintas y una pared en forma de red situada entre ellas.

Qué vas a aprender

Nombrar las capas de la envoltura, de fuera adentro.
Explicar en qué se diferencian las dos membranas.
Contar cómo llegan desde dentro las piezas de la membrana externa.
Decir qué ayuda a mantener la distancia entre la membrana externa y la pared.

Cómo funciona

Una membrana es una lámina doble, con dos hojas de moléculas grasas. La envoltura de Escherichia coli tiene dos membranas, una externa y otra interna. Las bacterias con esta envoltura se llaman gramnegativas porque no retienen el colorante de la tinción de Gram, una prueba de laboratorio. El espacio entre las dos membranas es el periplasma. Dentro de él está la pared, que se parece a un saco de red alrededor de toda la célula. La comparación vale para la forma: en lugar de hilos anudados, la pared son cadenas de azúcares unidas entre sí por piezas cortas, y todo el saco es una sola molécula enorme.^{1, 12, 16, 17}

Las dos hojas de la membrana interna están hechas de fosfolípidos, un tipo de molécula grasa. La membrana externa es distinta: los fosfolípidos solo forman su hoja interna. Su hoja externa está hecha de lipopolisacárido, una molécula con tres tramos: una base grasa, un tallo de azúcares y una cadena larga de azúcares repetidos, que algunas cepas no tienen.^{4, 6, 12}

La hoja externa es poco fluida, porque las colas grasas del lipopolisacárido se empaquetan muy apretadas. El lipopolisacárido tiene carga negativa y las cargas iguales se rechazan, pero el magnesio y otras partículas de carga positiva se colocan entre las moléculas y evitan el rechazo.^{1, 4}

Las moléculas pequeñas solubles en agua cruzan la membrana externa por las porinas, proteínas con forma de barril hueco que van de tres en tres. Un bucle de la propia proteína estrecha el canal por dentro, y las moléculas que superan cierto tamaño no pasan.^{1, 7}

Una proteína es una cadena larga que se dobla hasta una forma concreta, y a eso se le llama plegarse. Las proteínas de barril nacen en el interior de la célula y salen sin plegar por un canal de la membrana interna. Unas proteínas acompañantes las llevan por el periplasma. Al final las recibe BAM, un grupo de proteínas de la membrana externa. BAM tiene un barril propio, distinto del que está colocando. Las imágenes lo muestran unas veces abierto por un costado y otras cerrado. En un ensayo con una sola proteína, impedir esa abertura redujo el plegado: la abertura parece ayudar a colocar el barril nuevo.

El ATP es una molécula que la célula gasta para obtener energía. BAM no parece usarlo, y los detalles de cómo coloca el barril en la membrana siguen en estudio.^{8, 9}

El lipopolisacárido llega por otro camino: un puente de proteínas que une las dos membranas y cruza la pared. En el periplasma no hay ATP, así que el gasto ocurre en el interior de la célula. Allí, la parte del puente situada en la membrana interna usa ATP y empuja la molécula hacia el tramo que cruza el periplasma. Cada puente dura segundos. Se calcula, sin recuento directo, que llegan a la superficie unos dos millones de moléculas en cada ciclo de división de 30 minutos.^{10, 11, 14}

La distancia entre la membrana externa y la pared depende en parte de Lpp, una proteína de tres hebras trenzadas. Es la más abundante de la célula, con cerca de un millón de copias. Un extremo lleva grasa y queda en la membrana externa. En el otro, una sola de las tres hebras queda unida a la pared por un enlace químico fuerte, el único de ese tipo entre ambas capas. Otras proteínas de la membrana externa también sujetan la pared, pero sin ese enlace.

Ejemplo: si en el laboratorio se alarga Lpp, el periplasma se ensancha, aunque a veces menos de lo esperado. La célula acumula además mucha menos Lpp y, según simulaciones, la proteína larga se inclina. Por eso Lpp influye en la distancia junto con otros factores, sin fijarla por sí sola.^{3, 12, 13}

Al dividirse, la bacteria tiene que meter la membrana externa hacia dentro por el punto de corte. Allí se acumula una proteína de la membrana externa, sujeta a la pared. La concentra en ese punto un grupo de proteínas que se apoya en la membrana interna. Así, la membrana externa queda sujeta a la pared en ese punto mientras la célula se divide. Con ese grupo averiado, la membrana externa entra con retraso.^{6, 14}

Cómo se sabe

Durante años se discutió si la envoltura tenía capas definidas. La duda se cerró cuando mejoró la microscopía electrónica, que usa electrones en lugar de luz. Después, células de E. coli K-12, una cepa de laboratorio, se congelaron a alta presión y se cortaron en láminas muy finas, sin teñir. En esas láminas se ven las tres capas y las dos caras distintas de la membrana externa. El corte aplasta la muestra, de modo que solo valen las zonas sin deformar.^{1, 2}

La anchura del periplasma depende de cómo se mida. Esos cortes dan un valor menor que otra técnica, que reconstruye en tres dimensiones muestras congeladas, aunque no miden lo mismo: los cortes cuentan solo el espacio libre, y la otra técnica mide desde la mitad de una membrana hasta la mitad de la otra. La anchura varía además entre células y dentro de cada una. Las cifras están en la tabla.^{2, 3, 18}

BAM, de E. coli, se ha mirado en cristales y rodeado de detergente; en estos trabajos, no en su membrana. El puente se siguió molécula a molécula en células vivas de E. coli, donde las proteínas que dejan de moverse se interpretan como puentes completos. El barril con el que acaba el puente se ha visto en varias bacterias, también en E. coli, y el dibujo sigue las estructuras de Shigella y Salmonella.^{8, 9, 10, 19, 20}

Lo que sigue abierto

Sólido Las dos membranas, la pared entre ellas y las dos caras de la membrana externa se ven en células de E. coli congeladas y sin teñir.^{2, 6}
Indicios Las proteínas inmóviles en células vivas indican que el puente es pasajero. Sus duraciones se han medido; la cifra de transporte es un cálculo.¹⁰
Abierto En trabajos de 2016 y 2017 seguía sin resolverse cómo coloca BAM un barril en la membrana. Una estructura de 2020 captó en E. coli un barril a medio plegar unido al de BAM.^{8, 9, 19}
Abierto El camino de los fosfolípidos de la membrana interna a la externa no estaba identificado en 2019. Desde 2021 se proponen tres proteínas emparentadas, sin el paso demostrado.^{6, 21, 22}
Abierto Una bacteria mutante más ancha tiene el periplasma más estrecho, pero falta explicar qué conecta la forma de la célula con esa anchura.¹⁸

Lo que se suele confundir

El periplasma es un hueco vacío entre dos membranas. Contiene proteínas en abundancia y resulta más espeso que el interior de la célula, aunque su densidad es menor.^{1, 2}

La pared es lo único que sostiene a la bacteria. La membrana externa también soporta carga. Según un modelo mecánico, en E. coli puede ser incluso más rígida que la pared.²³

Toda Escherichia coli lleva la cadena larga de azúcares. La cepa de laboratorio K-12 perdió esa capacidad por una mutación que heredó toda su estirpe. Otras cepas de la especie sí la fabrican.^{4, 5}

Conceptos clave

Periplasma: Espacio entre las dos membranas, lleno de proteínas. La pared está dentro de él.
Peptidoglicano: Material de la pared: cadenas de azúcares unidas por piezas cortas, que forman una sola molécula con forma de saco.
Lipopolisacárido: Molécula de la hoja externa de la membrana externa, con una base grasa, un tallo de azúcares y, en algunas cepas, una cadena larga.
Lpp: Proteína muy abundante que une la membrana externa a la pared y contribuye a marcar la distancia entre ellas.

Actividad de repaso

¿Cuáles son las capas de la envoltura, de fuera adentro?

Las capas son la membrana externa, la pared y la membrana interna. La pared queda dentro del periplasma.

¿En qué se distingue la membrana externa de la interna?

La membrana externa tiene fosfolípidos solo en la hoja interna y lipopolisacárido en la externa. La membrana interna tiene fosfolípidos en las dos hojas.

¿Cómo llega el lipopolisacárido a la superficie?

El lipopolisacárido cruza por un puente de proteínas que une las dos membranas y dura segundos. El empuje procede de ATP gastado en el interior de la célula.

¿Qué ocurre si se alarga Lpp?

Al alargar Lpp, el periplasma se ensancha, a veces menos de lo esperado, y la célula acumula menos Lpp. Lpp influye en esa distancia, pero no la fija por sí sola.

Para recordar

La envoltura de Escherichia coli tiene dos membranas distintas y, entre ellas, una pared en forma de saco de red.
Las piezas de la membrana externa llegan desde dentro, unas hasta un grupo de proteínas que coloca barriles y otras por un puente pasajero.
Lpp influye en la distancia entre la membrana externa y la pared, y la anchura medida cambia con el método y con la célula.

Cómo está hecho este modelo

Cada pieza del modelo se ha contrastado con las fuentes. Aquí constan su valor y lo que se ha simplificado.

Pieza	Valor	Simplificación	Fuente
Bacilo	Forma de bastón con los extremos redondeados. Ninguna fuente consultada da su medida	Medidas sin fuente: se dibuja de 2,28 µm de largo y 0,68 µm de ancho, cifras elegidas para el encuadre. Por eso en las paradas 1 y 9 no se muestra el rótulo de campo de visión: no mediría nada real. El contorno doble, separado 34 nm, es adorno y no la envoltura a escala. Citoplasma solo como motas	^{1, 2}
Trozo de envoltura	Capa continua alrededor de la célula	Se dibujan unos 120 × 84 nm, en plano. El bacilo curva esa lámina y aquí no se curva. Las capas se recortan en escalera para ver cada una; en la célula están completas. De lejos se sustituye por una placa lisa de tres capas	^{1, 2}
Membrana externa	6,87 ± 1,01 nm de grosor; bicapa asimétrica, con fosfolípidos en la hoja interna y lipopolisacárido en la externa	Se dibuja de 6,9 nm. Cada cabeza es una esfera de 1,6 nm y unas 2 600 por hoja: un marcador por zona, sin el área real por molécula, que no consta	^{1, 2, 6, 12}
Lipopolisacárido (hoja externa)	Del orden de millones por célula; unos dos millones llevados a la superficie en cada ciclo de 30 minutos, por cálculo	Unas 2 600 moléculas. Cada una es una cabeza, tres colas y un tallo: las seis cadenas solo se dibujan en la molécula aislada. Los tallos sobresalen unos 2,3 nm por encima de los 6,9 nm medidos, aunque esa medida probablemente ya incluye parte del núcleo (F3): su largo no consta y aquí es esquemático	^{1, 2, 4, 10}
Lipopolisacárido aislado	Lípido A de dos glucosaminas, con seis cadenas acilo y fosfatos en 1 y 4′; núcleo interno de Kdo y heptosas, núcleo externo de hexosas	La molécula se saca 9 nm de la membrana para verla. Número de azúcares del núcleo y su largo, esquemáticos	^{1, 4}
Antígeno O	Unidades de dos a ocho azúcares, en número muy variable; E. coli K-12 no lo fabrica	Unidades de cuatro azúcares; once en la molécula aislada y 54 cadenas alrededor, de tres largos sin escala. Solo aparece en esta parada y se apaga cada pocos segundos; con movimiento reducido queda encendido. El resto del modelo es K-12, sin él	^{1, 4, 5}
Magnesio	Cationes como el magnesio se intercalan entre los fosfatos del lípido A	Unos 200 puntos de muestra, sin densidad real y con el tamaño exagerado	^{1, 4}
Porina OmpF	Trímero; cada subunidad, un barril de 16 hebras con su poro. OmpF y OmpC suman unas 250 000 copias por célula	18 trímeros en este trozo, sin distinguir OmpC. Barril de unos 5,3 nm y trímero de unos 10,6 nm contando el grosor de las hebras, elegidos a partir de los 5 nm que F11 toma como media para otros barriles: no es una medida de OmpF. Sin coordenadas de la estructura: la inclinación de las hebras es esquemática	^{1, 7, 15}
Bucle del poro	Un bucle largo dentro del barril estrecha el canal	Un tubo amarillo, sin forma real. Todos los trímeros llevan dentro una funda oscura, y el protagonista, además, un fondo negro bajo los poros para que se lean como huecos redondos: ni la funda ni el fondo existen	⁷
Moléculas por el poro	Hidrófilas pequeñas, hasta unos 700 dalton	Nueve puntos sin identidad, que llegan de lado y bajan por los poros a velocidad muy reducida	¹
Separación entre trímeros	En un cristal en fase lipídica, trímeros separados por lípidos y sin contacto	Se dibujan a 15,5 nm o más para que se vean. La densidad real en la célula no consta, y extrapolar el cristal a la célula pide cautela	^{15, 24}
Fondo de la parada de las porinas	La membrana externa sigue completa alrededor del trímero, con lipopolisacárido y otras proteínas	Vista casi cenital, 14° fuera de la vertical. Para dejar solo el trímero se oscurece todo lo demás, los tallos quedan casi transparentes y un velo oscuro bajo las cabezas tapa las colas, la hoja interna y el resto de la envoltura. Se ocultan el magnesio, BAM, el puente Lpt, la molécula aislada de lipopolisacárido y la OmpA que oscila. Las cabezas siguen siendo marcadores, sin el área real
Islas de barriles	Unos 0,5 µm de diámetro, con muchos cientos de proteínas según cálculo	Solo se ven en el bacilo, como 22 manchas en sitios elegidos a ojo: su número no consta. En la parada de las porinas no se enseñan	^{15, 25}
BamA	Barril de 16 hebras y cinco POTRA hacia el periplasma; unas 3 900 copias por célula; compuerta lateral entre β1 y β16	Una sola copia. Sin coordenadas de la estructura (PDB 5LJO sin abrir): barril de unos 5 nm, cinco cuentas curvadas para caber en el hueco de 5,3 nm. La compuerta se abre 42°, ángulo elegido. El vaivén de POTRA 1 viene de comparar estructuras, no de verlo en la célula. La tapa exterior y la funda oscura del barril son recursos de dibujo	^{1, 8, 18}
Lipoproteínas de BAM	BamB, BamC, BamD y BamE, una copia de cada una, en un complejo de unos 203 kDa	Cuatro bultos azules con ancla, de tamaño y lugar esquemáticos	⁸
Proteína que entra en BAM	Sin plegar, de Sec a BAM con SurA o Skp; en F10 y F33 el mecanismo exacto seguía sin resolver; F34 capta un paso intermedio	Una cadena de 18 cuentas y una chaperona genérica. Solo el tramo final por el hueco; no se ve cruzar la pared. La secuencia es esquemática: la cadena entra por abajo, llega a la compuerta y desaparece	^{1, 8, 9, 19}
LptB₂FG	Parte del puente en la membrana interna, con ATP en el citoplasma	Dos haces de hélices y dos lóbulos, sin forma real	^{10, 11}
LptC	Une la parte interna con LptA; unas 250 copias por célula, estimadas	Un bulto de tamaño esquemático	¹⁰
LptA	Bastones cabeza con cola in vitro; el número por puente no consta	Cinco copias, de unos 3 nm, número elegido para salvar los 21 nm	^{10, 26}
LptDE	Barril de 26 hebras con LptE dentro y salida lateral del lípido A. Según la revisión F33, elíptico, de unos 50 × 50 × 70 Å, con una luz de 35 × 45 Å y algo más ancho hacia el periplasma	Se siguen las estructuras de Shigella y Salmonella; existe también una de E. coli (PDB 4RHB, sin abrir). Barril elíptico de 7 × 5 nm por fuera en el plano de la membrana, con la medida de F33; el reparto de ejes es una interpretación. Por dentro quedan 5,8 × 3,8 nm, algo más que la luz de F33. Altura de 6,3 nm, algo menos que la membrana, y sin el ensanche hacia el periplasma. LptE y la bola de la base, por el dominio hacia el periplasma, son esquemáticas	^{9, 11, 20}
Puente Lpt	Unos 125 por célula, estimados; vidas medias de unos 4 y 12 s; unas 10 moléculas por segundo, calculadas	Un solo puente en este trozo. El ciclo dura 18 s y pasa una molécula por ciclo: mucho más lento que el transporte calculado. Con movimiento reducido queda formado	¹⁰
Paso del puente por la pared	No consta cómo atraviesan la malla las estructuras que cruzan el periplasma	Se abre en la malla un agujero fijo de 3,8 nm de radio, que sigue ahí cuando el puente se rompe	^{9, 27}
Peptidoglicano	6,35 ± 0,53 nm hidratado; una capa de glicanos en aros desordenados, casi perpendiculares al eje largo; separación deducida de 1,6 a 2 nm	Aros cada 1,85 nm, con ondulación y cortes a ojo: la longitud de las hebras no consta. Sin azúcares ni aminoácidos: cada puente es un pico que llega a ±3 nm para dar el grosor	^{1, 2, 16, 27}
Lpp	Unos 10⁶ por célula; trímero de 7,5 nm según F4 (F3 da 8,3 nm para el mismo cristal), casi perpendicular; solo una hebra de cada tres unida a la pared. Su largo influye en la distancia entre membrana externa y pared, junto con otros factores como OmpA	141 copias en este trozo: mucho menos densas que las reales. Inclinación de 76°, tomada de simulación. Como no cabe en el hueco de 5,3 nm, la punta entra en la hoja interna, como sugiere F3, y la cola en la pared, donde se ancla: lo segundo es deducción	^{2, 3, 12, 28}
OmpA	Barril de ocho hebras y bola en el periplasma, unidos por conector flexible; 100 000 a 200 000 por célula; unión a la pared sin enlace covalente	14 copias en este trozo. Tamaños elegidos: no constan. El detalle del modo de unión viene de Acinetobacter; el sitio se localizó también en E. coli. Solo una oscila, y el movimiento es esquemático	^{1, 13, 18, 29}
Pal	Lipoproteína de la membrana externa unida a la pared sin enlace covalente; estructura de Haemophilus	Seis en la lámina, tamaño elegido. Número sin dato	^{14, 30}
Tol-Pal en el septo	TolQ, TolR y TolA en la membrana interna, TolB en el periplasma; Pal se acumula en el sitio de división	Bloques sin forma real y tamaños elegidos, seis juegos. El largo de TolA no consta: se dibuja lo justo para llegar a la zona de Pal. La arquitectura de TolQ-TolR se infiere por homología. Sin movimiento: ni protones ni el arranque de TolB	^{6, 14}
Septo	La membrana externa se mete hacia dentro durante la división, con ayuda de Tol-Pal	Perfil liso de tres bandas con los grosores del modelo, sin lípidos ni malla. Radio de curva, anchura y profundidad elegidos; aparece al lado de la lámina, sin continuidad con la lámina de delante	^{6, 14}
Membrana interna	5,84 ± 0,38 nm; bicapa de fosfolípidos, más simétrica que la externa	Se dibuja de 5,8 nm, con unas 3 175 cabezas por hoja. Son marcadores por zona, igual que en la externa	^{1, 2, 6}
SecYEG	Traslada proteínas sin plegar, con SecA y fuerza protón-motriz	Haz de diez hélices sin pretensión atómica; tamaño elegido. Sin SecA. No se dibujan YidC ni Tat. Una cadena sale en bucle, a velocidad esquemática	¹
LolCDE	Extrae lipoproteínas de la membrana interna con ATP	Bloque de haces y lóbulos, esquemático	^{1, 31}
MlaFEDB	Sistema implicado en retirar fosfolípidos extraviados de la hoja externa, con papel retrógrado según F13	Bloque esquemático con un anillo hacia el periplasma. Sin MlaA ni MlaC. F35, leído por resumen, apoya el retorno con ensayos in vitro; otros trabajos, no usados, han discutido la dirección	^{6, 32, 33}
Otras proteínas de la membrana interna	Modelos de topología para 601 tipos; se mueven por toda la célula	Nueve bloques grises con deriva lenta de hasta 3 nm, sin identidad	^{34, 35}
Periplasma	20,99 ± 2,69 nm entre membranas en F3; otras medidas: 15–20, 30–32 y 12–14 nm. Densamente ocupado por proteínas	Anchura fija: 5,3 + 6,4 + 9,3 nm. El 9,3 sale de restar. No se dibuja el oleaje de anchura. Sus proteínas son 170 esferas sin nombre y menos densas que las reales	^{1, 2, 3, 6, 36}
Regla	6,9 + 5,3 + 6,4 + 9,3 + 5,8 nm, unos 34 nm en total, medidos en cortes de K-12	Juego único de F3. Centro a centro de membranas da 27,4 nm frente a los 30–32 de F4, medidos en medio hiperosmótico, que según F4 aumenta esa distancia. No se ha podido cuadrar del todo. La regla va delante del corte y la perspectiva desplaza un poco su lectura: las guías la llevan a cada capa	^{2, 3}

Referencias

Silhavy, Kahne, Walker (2010). The bacterial cell envelope.. Cold Spring Harbor perspectives in biology. doi:10.1101/cshperspect.a000414
Matias, Al-Amoudi, Dubochet et al. (2003). Cryo-transmission electron microscopy of frozen-hydrated sections of Escherichia coli and Pseudomonas aeruginosa.. Journal of bacteriology. doi:10.1128/JB.185.20.6112-6118.2003
Mandela, Stubenrauch, Ryoo et al. (2022). Adaptation of the periplasm to maintain spatial constraints essential for cell envelope processes and cell viability.. eLife. doi:10.7554/eLife.73516
Bertani, Ruiz (2018). Function and Biogenesis of Lipopolysaccharides.. EcoSal Plus. doi:10.1128/ecosalplus.ESP-0001-2018
Browning, Wells, França et al. (2013). Laboratory adapted Escherichia coli K-12 becomes a pathogen of Caenorhabditis elegans upon restoration of O antigen biosynthesis.. Molecular microbiology. doi:10.1111/mmi.12144 (leído por el resumen)
Shrivastava, Chng (2019). Lipid trafficking across the Gram-negative cell envelope.. The Journal of biological chemistry. doi:10.1074/jbc.AW119.008139
Cowan, Schirmer, Rummel et al. (1992). Crystal structures explain functional properties of two E. coli porins.. Nature. doi:10.1038/358727a0 (leído por el resumen)
Iadanza, Higgins, Schiffrin et al. (2016). Lateral opening in the intact β-barrel assembly machinery captured by cryo-EM.. Nature communications. doi:10.1038/ncomms12865
Botos, Noinaj, Buchanan (2017). Insertion of proteins and lipopolysaccharide into the bacterial outer membrane.. Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences. doi:10.1098/rstb.2016.0224
Törk, Moffatt, Bernhardt et al. (2023). Single-molecule dynamics show a transient lipopolysaccharide transport bridge.. Nature. doi:10.1038/s41586-023-06709-x
Dong, Xiang, Gu et al. (2014). Structural basis for outer membrane lipopolysaccharide insertion.. Nature. doi:10.1038/nature13464 (leído por el resumen)
Asmar, Ferreira, Cohen et al. (2017). Communication across the bacterial cell envelope depends on the size of the periplasm.. PLoS biology. doi:10.1371/journal.pbio.2004303
Park, Lee, Yeo et al. (2011). Mechanism of anchoring of OmpA protein to the cell wall peptidoglycan of the gram-negative bacterial outer membrane.. FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology. doi:10.1096/fj.11-188425 (leído por el resumen)
Szczepaniak, Press, Kleanthous (2020). The multifarious roles of Tol-Pal in Gram-negative bacteria.. FEMS microbiology reviews. doi:10.1093/femsre/fuaa018
Rassam, Copeland, Birkholz et al. (2015). Supramolecular assemblies underpin turnover of outer membrane proteins in bacteria.. Nature. doi:10.1038/nature14461
Gan, Chen, Jensen (2008). Molecular organization of Gram-negative peptidoglycan.. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. doi:10.1073/pnas.0808035105 (leído por el resumen)
Popescu, Doyle (1996). The Gram stain after more than a century.. Biotechnic & histochemistry : official publication of the Biological Stain Commission. doi:10.3109/10520299609117151 (leído por el resumen)
Zietek, Miguel, Shi et al. (2025). Bacterial cell widening alters periplasmic size and activates envelope stress responses.. The EMBO journal. doi:10.1038/s44318-025-00534-w
Tomasek, Rawson, Lee et al. (2020). Structure of a nascent membrane protein as it folds on the BAM complex.. Nature. doi:10.1038/s41586-020-2370-1 (leído por el resumen)
Qiao, Luo, Zhao et al. (2014). Structural basis for lipopolysaccharide insertion in the bacterial outer membrane.. Nature. doi:10.1038/nature13484 (leído por el resumen)
Ruiz, Davis, Kumar (2021). YhdP, TamB, and YdbH Are Redundant but Essential for Growth and Lipid Homeostasis of the Gram-Negative Outer Membrane.. mBio. doi:10.1128/mBio.02714-21 (leído por el resumen)
Kumar, Davis, Ruiz (2024). YdbH and YnbE form an intermembrane bridge to maintain lipid homeostasis in the outer membrane of Escherichia coli.. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. doi:10.1073/pnas.2321512121 (leído por el resumen)
Rojas, Billings, Odermatt et al. (2018). The outer membrane is an essential load-bearing element in Gram-negative bacteria.. Nature. doi:10.1038/s41586-018-0344-3
Efremov, Sazanov (2012). Structure of Escherichia coli OmpF porin from lipidic mesophase.. Journal of structural biology. doi:10.1016/j.jsb.2012.03.005 (leído por el resumen)
Chavent, Duncan, Rassam et al. (2018). How nanoscale protein interactions determine the mesoscale dynamic organisation of bacterial outer membrane proteins.. Nature communications. doi:10.1038/s41467-018-05255-9 (leído por el resumen)
Merten, Schultz, Klug (2011). Concentration-dependent oligomerization and oligomeric arrangement of LptA.. Protein science. doi:10.1002/pro.2004 (leído por el resumen)
Yao, Jericho, Pink et al. (1999). Thickness and elasticity of gram-negative murein sacculi measured by atomic force microscopy.. Journal of bacteriology. doi:10.1128/JB.181.22.6865-6875.1999
Shu, Liu, Ji et al. (2000). Core structure of the outer membrane lipoprotein from Escherichia coli at 1.9 A resolution.. Journal of molecular biology. doi:10.1006/jmbi.2000.3776 (leído por el resumen)
Ishida, Garcia-Herrero, Vogel (2014). The periplasmic domain of Escherichia coli outer membrane protein A can undergo a localized temperature dependent structural transition.. Biochimica et biophysica acta. doi:10.1016/j.bbamem.2014.08.008 (leído por el resumen)
Parsons, Lin, Orban (2006). Peptidoglycan recognition by Pal, an outer membrane lipoprotein.. Biochemistry. doi:10.1021/bi052227i (leído por el resumen)
Narita (2011). ABC transporters involved in the biogenesis of the outer membrane in gram-negative bacteria.. Bioscience, biotechnology, and biochemistry. doi:10.1271/bbb.110115 (leído por el resumen)
Abellón-Ruiz, Kaptan, Baslé et al. (2017). Structural basis for maintenance of bacterial outer membrane lipid asymmetry.. Nature microbiology. doi:10.1038/s41564-017-0046-x (leído por el resumen)
Low, Thong, Chng (2021). ATP disrupts lipid-binding equilibrium to drive retrograde transport critical for bacterial outer membrane asymmetry.. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. doi:10.1073/pnas.2110055118 (leído por el resumen)
Daley, Rapp, Granseth et al. (2005). Global topology analysis of the Escherichia coli inner membrane proteome.. Science (New York, N.Y.). doi:10.1126/science.1109730 (leído por el resumen)
Rassam, Long, Kaminska et al. (2018). Intermembrane crosstalk drives inner-membrane protein organization in Escherichia coli.. Nature communications. doi:10.1038/s41467-018-03521-4 (leído por el resumen)
Kishimoto-Okada, Murakami, Ito et al. (2010). Comparison of the envelope architecture of E. coli using two methods: CEMOVIS and cryo-electron tomography.. Journal of electron microscopy. doi:10.1093/jmicro/dfq056 (leído por el resumen)

La célula

Las capas a escala

Dos caras distintas

Por dónde pasa lo pequeño

Cómo se añade un barril

Un puente que dura segundos

Qué sujeta la pared

La membrana interna y la división

De vuelta a la célula