El poro nuclear

Humano, rana Xenopus y levadura · modelo 3D

El poro nuclear es una estructura de proteínas que atraviesa la doble membrana del núcleo de la célula. Por él entran y salen las moléculas grandes, en los dos sentidos y con control de lo que pasa.

En una frase

El poro nuclear es una gran estructura de proteínas, abierta en la doble membrana que rodea el núcleo, por la que pasan en los dos sentidos todas las moléculas grandes que entran o salen de él.

Qué vas a aprender

Describir dónde está un poro nuclear, qué partes tiene y cuánto mide.
Explicar por qué las moléculas pequeñas cruzan solas y las grandes necesitan ayuda.
Contar cómo una importina mete una proteína en el núcleo y qué decide el sentido.
Distinguir lo seguro de lo que aún se discute sobre la barrera del canal.

Cómo funciona

Las copias de los genes se hacen dentro del núcleo y tienen que salir; muchas proteínas hacen el viaje contrario. Las moléculas grandes solo cruzan por los poros. El núcleo tiene una pared doble: dos membranas, una dentro de otra. Esa pared doble se llama envoltura nuclear. En cada poro, las dos membranas se doblan y se unen en un borde redondeado. Así el agujero queda forrado de membrana, y dentro encaja una estructura de proteínas.^{4, 5, 6, 18}

Del canal del poro al núcleo entero

Poro humano aislado. El núcleo, unos 10 µm, es un cálculo hecho con el número de poros y su densidad en células de riñón de rata, no una medida.^{1, 5, 8}

El armazón es la parte rígida del poro. Lo forman ocho piezas iguales en círculo alrededor del canal, como los gajos de una naranja con el centro hueco. Esas piezas componen tres anillos apilados: el anillo interno rodea el canal, el citoplásmico queda encima, del lado del citoplasma, que es el resto de la célula, y el nuclear, debajo. En humano, el conjunto mide unos 120 nm de ancho. Un nanómetro, nm, es una millonésima de milímetro: cien poros en fila medirían algo más de una centésima de milímetro. Lo forman alrededor de mil proteínas.^{3, 7, 8, 19}

Las dos caras del poro son distintas. Hacia el citoplasma salen filamentos flexibles. Hacia dentro cuelga la cesta, cuya forma cambia de un poro a otro y se conoce poco. Más allá queda el ADN, enrollado en los discos que enseña el modelo del nucleosoma de BeI.^{4, 9, 10}

El canal está ocupado por las cadenas FG, proteínas largas y sin forma fija. Su nombre viene de dos piezas que se repiten muchas veces en ellas, con las iniciales F y G. Juntas forman una barrera. Las moléculas pequeñas la atraviesan solas. Cuanto más grande es una molécula, más la frena, sin un tamaño exacto a partir del cual deje de pasar. Y no solo cuenta el tamaño: dos proteínas de la misma masa cruzan a ritmos muy distintos según cómo sea su superficie.^{7, 12, 20, 21}

Las proteínas grandes cruzan con una importina, una proteína que las transporta hacia el núcleo. Cada proteína que debe entrar lleva una señal de localización nuclear: un trozo corto de su propia cadena. La importina reconoce ese trozo y se une a la proteína. En el caso más estudiado, la importina son dos proteínas juntas: una lee la señal y la otra se une a las cadenas FG, y esa unión les abre paso. Siguiendo moléculas sueltas en células humanas, una carga de prueba pasa unos 10 milisegundos en el poro, una centésima de segundo, casi siempre moviéndose al azar.^{9, 13, 14}

El sentido lo marca otra proteína, Ran. Ran puede llevar unida una molécula pequeña llamada GTP. Ran con GTP es como una pila llena; cuando rompe el GTP, la pila queda gastada. La comparación vale solo para eso: lo que importa no es la energía, sino en qué lado está llena. Dentro del núcleo, una proteína pegada al ADN le devuelve a Ran su GTP. En el citoplasma, Ran lo rompe. Por eso Ran con GTP abunda dentro y escasea fuera. La importina llega al núcleo, encuentra Ran con GTP y suelta allí su carga. Luego vuelve con Ran al citoplasma. Allí Ran rompe su GTP y la importina queda libre.^{9, 13, 15}

La importina, en cada vuelta

Citoplasma: toma la carga Reconoce la señal de localización nuclear y se une a la carga.
Canal: cruza hacia dentro Se une a las cadenas FG y avanza al azar. Cruzar no gasta energía.
Núcleo: suelta la carga Encuentra Ran con GTP, que abunda dentro, y deja allí la carga.
Canal: vuelve con Ran Sale hacia el citoplasma unida a Ran con GTP. Tampoco gasta energía.
Citoplasma: queda libre Ran rompe su GTP y suelta la importina. Ahí se gasta la energía.
Y vuelta al primer paso

Se repite la vuelta de la importina; cada carga cruza una sola vez. Dentro del núcleo, una proteína pegada al ADN devuelve a Ran su GTP.^{9, 13, 14, 22}

Cruzar el poro no gasta energía. La energía se gasta en el ciclo de Ran, que recicla las importinas para otra vuelta. Por eso el sentido depende de dónde hay Ran con GTP, y no del poro. Ejemplo: si en un experimento se pone más Ran con GTP fuera que dentro, el transporte cambia de sentido. Con cargas de prueba, un poro admite como máximo unos mil cruces por segundo.^{9, 22, 23}

El ancho del canal, cerrado y abierto

Poro aislado43 nm de ancho

Poro en células intactas57 nm de ancho

Forma cerrada de la escena42 nm de ancho

Forma abierta de la escena54 nm de ancho

Poros humanos. Las dos primeras se midieron en imágenes de criotomografía; las dos últimas, entre los átomos de las dos formas que usa la escena.^{2, 5, 25}

El canal tampoco tiene un ancho fijo: puede abrirse más o menos. En células humanas intactas es más ancho que en poros aislados. Al abrirse, las ocho piezas del anillo interno se separan; los anillos de las caras se abren bastante menos y lo frenan. En una levadura, los poros se estrechan si la célula se queda sin energía y vuelven a abrirse después. Según una propuesta, el ancho depende de lo tensa que esté la envoltura.^{2, 5, 8, 24}

Cómo se sabe

En 1950, Callan y Tomlin estudiaron con el microscopio electrónico la membrana del núcleo en ovocitos de anfibio, las células que darán huevos. Ese microscopio usa electrones en vez de luz y distingue cosas mucho más pequeñas. En 1984 se vio, en células de mono, que una secuencia corta de una proteína viral bastaba para meter en el núcleo proteínas que se quedan fuera. El número de poros se ha calculado en células vivas de riñón de rata, a partir de cuántos hay por superficie, y se ha contado en levadura de panadería sobre cortes vistos al microscopio electrónico.^{1, 26, 27, 28}

La forma del armazón sale sobre todo de la criotomografía: se congelan muy deprisa poros o células enteras, se fotografían con electrones desde muchos ángulos y se compone una imagen en tres dimensiones. Así se midieron poros dentro de células humanas en cultivo. El modelo de levadura de 2018 sumó otros datos. En 2022, un programa que predice la forma de una proteína a partir de su secuencia ayudó a encajar las piezas humanas. Los detalles finos se vieron en ovocitos de rana.^{2, 3, 5, 7}

El paso se ha seguido molécula a molécula: se marca una carga con un tinte que brilla y se filma. Se hizo en células humanas a las que se abrió la membrana que las rodea, con el núcleo intacto. El reparto de Ran con GTP se vio con sensores que cambian de color, en extractos de huevo de la rana Xenopus. La salida del ARN mensajero, la copia de un gen, se filmó en células vivas de ratón.^{14, 15, 16}

Lo que sigue abierto

Sólido Que el sentido del transporte lo marca el reparto de Ran con GTP y que el cruce en sí no gasta energía.^{13, 15, 22}
Abierto Cómo se organizan las cadenas FG en el canal. Unos modelos las ven como un gel, otros como un cepillo que se encoge y se estira, y otros como una barrera que solo superan las moléculas que se unen a ellas.^{11, 18, 21, 29}
Indicios Que el poro se abra o se cierre según lo tensa que esté la envoltura.^{2, 24}
Abierto Si abrir o cerrar el canal cambia lo que pasa por él. Al abrirse, el canal gana volumen y las cadenas FG quedarían menos apretadas, pero no se ha demostrado que eso regule el paso.^{5, 30}

Lo que se suele confundir

Se suele pensarEl poro es un agujero vacío en la membrana.

En realidadUn armazón de unas mil proteínas rodea el agujero, y el canal está lleno de cadenas FG que frenan a las moléculas grandes.^{8, 11}

Se suele pensarHay un tamaño exacto que separa lo que pasa de lo que no.

En realidadLa barrera es blanda: frena más cuanto mayor es la molécula, y su superficie también cuenta.^{12, 20}

Se suele pensarCruzar el poro cuesta energía.

En realidadEl paso por el canal no la gasta. La energía se usa al reciclar las importinas, en el ciclo de Ran.^{13, 22}

Conceptos clave

Envoltura nuclear: Las dos membranas que rodean el núcleo. Los poros la atraviesan.
Cadenas FG: Proteínas sin forma fija que llenan el canal del poro y forman su barrera.
Importina: Proteína que lleva otras proteínas hacia el núcleo a través del poro.
Señal de localización nuclear: Trozo corto de una proteína que la marca para entrar en el núcleo.
Ran: Proteína que lleva GTP dentro del núcleo y GDP fuera. Ese reparto marca el sentido del transporte.

Actividad de repaso

¿Por qué una proteína grande necesita una importina para entrar en el núcleo?

Las cadenas FG frenan a las moléculas grandes; la importina se une a ellas y la proteína atraviesa el canal.

¿Qué ocurre con la carga cuando la importina encuentra Ran con GTP?

La importina suelta la carga dentro del núcleo y vuelve al citoplasma junto a Ran.

¿Qué parte del poro se mueve cuando el canal se abre?

El anillo interno separa sus ocho piezas y ensancha el canal; los anillos de las caras se abren bastante menos.

Para recordar

El poro nuclear es la única puerta del núcleo para las moléculas grandes, en los dos sentidos.
Su canal está lleno de cadenas FG, que frenan lo grande salvo que viaje con una importina.
El sentido lo marca Ran con GTP dentro del núcleo, y la energía se gasta al reciclar, no al cruzar.

Cómo está hecho este modelo

Cada pieza del modelo se ha contrastado con las fuentes. Aquí constan su valor y lo que se ha simplificado.

Pieza	Valor	Simplificación	Fuente
Núcleo con su envoltura	Unos 10-12 µm de diámetro (deducido de 1960-2830 poros a 6-7 poros por µm² en células de rata NRK)	Esfera perfecta de 10 µm; el tamaño es deducido y el rótulo lo dice. La envoltura de lejos es un vidrio que brilla por el borde; dentro, la cromatina como nube de puntos, igual que en el modelo del nucleosoma	¹
Poros en el núcleo	En células de rata NRK se calculan unos 1960 al principio de G1 y 2830 al final de G2, a partir de la densidad (6-7 por µm²) y la superficie nuclear; 2000-4000 en HeLa (citado); 65-182 contados en levadura	2200 puntos repartidos al azar con densidad uniforme (unos 7 por µm² sobre 314 µm²), cada uno de 120 nm. Sin cúmulos	^{1, 28}
Armazón del poro	Coordenadas de 7R5K (humano, constreñido): 101 cadenas, 78 030 residuos por radio, simetría de 8. Medido en estas coordenadas: 123 nm de ancho en el anillo citoplásmico y 128 en el nuclear (centros de las cuentas) y 71 nm de alto	Un punto por cada 5 residuos (media de sus carbonos alfa): 15 662 puntos por radio, 125 296 en total, como esferas de 1,1 nm. No se dibujan hélices ni cadenas laterales	^{2, 25}
Simetría de ocho	Ocho radios iguales alrededor del eje que va del citoplasma al núcleo	Simetría exacta: la unidad asimétrica de 7R5K se copia con sus ocho giros de 45°. En la célula la simetría es aproximada	^{7, 8, 25}
Anillo interno	Canal de 42 nm entre carbonos alfa en 7R5K (cálculo sobre las coordenadas); en células humanas intactas, unos 57 nm	Se asignan al anillo interno las cadenas de Nup93, Nup188, Nup205, Nup155, NUP35, Nup54, Nup58, Nup62, NDC1 y Aladin cuyo centro queda a menos de 14 nm del plano medio. Color verde	^{5, 25, 31}
Anillos citoplásmico y nuclear	Dos coronas de complejos Y en cada cara, 16 por anillo; ELYS en el anillo nuclear	Las cadenas se reparten por la altura de su centro. Turquesa arriba, lavanda abajo	^{3, 5, 25, 32}
Anillo luminal	8 NUP210 por radio (64 en el poro), de 39 a 75 nm del eje en 7R5K (cálculo propio sobre carbonos alfa)	Amarillo pálido. En la vista de los anillos, las membranas se hacen translúcidas y el anillo luminal se oscurece para que se lea el cuerpo de unos 120 nm	^{2, 25}
Dilatación	De 7R5K (constreñido) a 7R5J (dilatado). Medido en las coordenadas, cada una centrada en su propio eje de simetría: el canal pasa de 42 a 54 nm (unos 12 nm más) y el armazón de 71 a 75 nm de alto; los anillos externos también se abren unos 4 nm de radio	Interpolación lineal de cada punto entre las dos entradas, con 7R5J girada 15,2° sobre el eje para casarla con 7R5K. Se abre en unos 3 s al dejar la parada del ARNm, con la cámara aún cerca y un rótulo propio; luego la cámara vuelve al núcleo. Los unos 20 nm de Petrovic et al. se refieren a reconstrucciones in situ de varias especies, no a estas dos entradas	^{2, 8, 25}
Envoltura nuclear: dos membranas	Dos bicapas que se funden en un cuello alrededor del poro	Una sola superficie de revolución: plana lejos, media circunferencia en el cuello. Grosor de cada bicapa, 4,5 nm: valor elegido, no consta en la ficha. El cuello pasa a 47,9 nm del eje en 7R5K y 52,4 en 7R5J (borde del armazón más media bicapa). Cada bicapa son dos hojas coral y, en el corte, la sección clara-oscura-clara. Sin lípidos uno a uno. Los ángulos de 42° y 28° no se dibujan	^{5, 7}
Hueco entre las membranas	No consta en las fuentes	Esquemático: planos medios a +11 y −10 nm, unos 16 nm de hueco, elegido para que el anillo luminal de 7R5K quepa entre las dos. Es el mismo en todo el parche
Filamentos citoplásmicos	8 grupos de cinco NUP358; sus dominios llegan hasta unos 50-60 nm hacia el citoplasma	La base son las cadenas de NUP358 de 7R5K. Desde su punto más alto sale un tubo fino de unos 50 nm, inventado, que se mece despacio: 40 tubos	^{3, 4, 9, 25}
Cesta nuclear	Se extiende al menos 50-100 nm hacia el nucleoplasma; su forma cambia de un poro a otro y no hay coordenadas	Dibujo inventado, no una medida: ocho tubos que salen del anillo nuclear de 7R5K y se juntan en un anillo de 28 nm de radio unos 78 nm más abajo. Rotulado «forma aproximada»	^{9, 10, 30}
Barrera de FG	Cientos de cadenas desordenadas (número exacto no consta); no se sabe si forman gel, cepillo, fase o red	Maraña esquemática de 184 cadenas de 56 cuentas: una en cada Nup62, Nup54, Nup58, Nup98 y Nup214 del modelo, desde su cuenta más cercana al eje, y dos por radio en la cara nuclear por Nup153, que no está en 7R5K. Caminos al azar que salen en todas direcciones y llenan el canal sin forma de tapón ni malla; si se ve más densa en un punto, es efecto del dibujo y no un dato. Se agitan. No aparece hasta la parada de la barrera	^{7, 9, 11, 25}
Moléculas pequeñas y medianas	Corte orientativo de 20-40 kDa, sin umbral nítido	36 esferas de 1,5 nm que cruzan al azar y 12 de 4,8 nm que entran en el canal con un 3 % de probabilidad en cada intento. Tamaños inventados	^{9, 12}
Importina β	Unos 8,4 × 7,6 × 6,6 nm medidos sobre 1QGK (humano, con el dominio IBB de importina α)	Tubo por los carbonos alfa de 1QGK. Hélices dextrógiras comprobadas: el 72 % de los diedros de carbonos alfa consecutivos está entre +30° y +70°	^{13, 25}
Importina α y carga	La importina α reconoce la señal de localización nuclear de la carga y se une a la importina β por su dominio IBB	El IBB sale de 1QGK; el resto de la importina α es un elipsoide de 10 × 4 nm y la carga una esfera de 5 nm con la señal como un parche magenta. Tamaños inventados	^{9, 13}
Paso de la importina	Unos 10 ms dentro del poro moviéndose al azar; ≥10 cargas a la vez	Cruza en 8 s: unas 800 veces más lento. Va de arriba abajo con un vaivén; no es una difusión simulada. Se ven 6 complejos a la vez	¹⁴
Ran-GTP, Ran-GDP y NTF2	Ran-GTP abunda en el núcleo y escasea fuera; la importina suelta la carga al unir Ran-GTP; fuera, Ran pasa a GDP y NTF2 la devuelve al núcleo	Tamaños no constan: Ran es una esfera de 3,6 nm (amarilla con GTP, gris con GDP) y NTF2 dos esferas verdes. 46 Ran-GTP dentro y 8 Ran-GDP fuera. Ritmo inventado (18 s el ciclo)	^{9, 13, 15}
ARN mensajero saliendo	En ratón: anclaje unos 80 ms, paso 5-20 ms, liberación unos 80 ms; sale con el receptor NXF1·NXT1	Partícula de unos 20 nm inventada: hebra ámbar con 20 proteínas y 3 receptores rosas. Anclaje y liberación, 6 s cada uno por 80 ms (unas 75 veces más lento); cruce, 1,2 s para unos 15 ms (el paso medido es de 5-20 ms). DDX19 es una esfera naranja en la cara citoplásmica	^{16, 17}
Cromatina	No está en la ficha del poro	Cuentas azules de 11 nm (el color y el tamaño del modelo del nucleosoma), en grumos bajo la cesta y detrás del poro. Solo para situar el núcleo
Retículo endoplasmático	Continúa la membrana externa	No se dibuja	⁶

Núcleo con su envoltura

Valor: Unos 10-12 µm de diámetro (deducido de 1960-2830 poros a 6-7 poros por µm² en células de rata NRK)¹
Simplificación: Esfera perfecta de 10 µm; el tamaño es deducido y el rótulo lo dice. La envoltura de lejos es un vidrio que brilla por el borde; dentro, la cromatina como nube de puntos, igual que en el modelo del nucleosoma

Poros en el núcleo

Valor: En células de rata NRK se calculan unos 1960 al principio de G1 y 2830 al final de G2, a partir de la densidad (6-7 por µm²) y la superficie nuclear; 2000-4000 en HeLa (citado); 65-182 contados en levadura^{1, 28}
Simplificación: 2200 puntos repartidos al azar con densidad uniforme (unos 7 por µm² sobre 314 µm²), cada uno de 120 nm. Sin cúmulos

Armazón del poro

Valor: Coordenadas de 7R5K (humano, constreñido): 101 cadenas, 78 030 residuos por radio, simetría de 8. Medido en estas coordenadas: 123 nm de ancho en el anillo citoplásmico y 128 en el nuclear (centros de las cuentas) y 71 nm de alto^{2, 25}
Simplificación: Un punto por cada 5 residuos (media de sus carbonos alfa): 15 662 puntos por radio, 125 296 en total, como esferas de 1,1 nm. No se dibujan hélices ni cadenas laterales

Simetría de ocho

Valor: Ocho radios iguales alrededor del eje que va del citoplasma al núcleo^{7, 8, 25}
Simplificación: Simetría exacta: la unidad asimétrica de 7R5K se copia con sus ocho giros de 45°. En la célula la simetría es aproximada

Anillo interno

Valor: Canal de 42 nm entre carbonos alfa en 7R5K (cálculo sobre las coordenadas); en células humanas intactas, unos 57 nm^{5, 25, 31}
Simplificación: Se asignan al anillo interno las cadenas de Nup93, Nup188, Nup205, Nup155, NUP35, Nup54, Nup58, Nup62, NDC1 y Aladin cuyo centro queda a menos de 14 nm del plano medio. Color verde

Anillos citoplásmico y nuclear

Valor: Dos coronas de complejos Y en cada cara, 16 por anillo; ELYS en el anillo nuclear^{3, 5, 25, 32}
Simplificación: Las cadenas se reparten por la altura de su centro. Turquesa arriba, lavanda abajo

Anillo luminal

Valor: 8 NUP210 por radio (64 en el poro), de 39 a 75 nm del eje en 7R5K (cálculo propio sobre carbonos alfa)^{2, 25}
Simplificación: Amarillo pálido. En la vista de los anillos, las membranas se hacen translúcidas y el anillo luminal se oscurece para que se lea el cuerpo de unos 120 nm

Dilatación

Valor: De 7R5K (constreñido) a 7R5J (dilatado). Medido en las coordenadas, cada una centrada en su propio eje de simetría: el canal pasa de 42 a 54 nm (unos 12 nm más) y el armazón de 71 a 75 nm de alto; los anillos externos también se abren unos 4 nm de radio^{2, 8, 25}
Simplificación: Interpolación lineal de cada punto entre las dos entradas, con 7R5J girada 15,2° sobre el eje para casarla con 7R5K. Se abre en unos 3 s al dejar la parada del ARNm, con la cámara aún cerca y un rótulo propio; luego la cámara vuelve al núcleo. Los unos 20 nm de Petrovic et al. se refieren a reconstrucciones in situ de varias especies, no a estas dos entradas

Envoltura nuclear: dos membranas

Valor: Dos bicapas que se funden en un cuello alrededor del poro^{5, 7}
Simplificación: Una sola superficie de revolución: plana lejos, media circunferencia en el cuello. Grosor de cada bicapa, 4,5 nm: valor elegido, no consta en la ficha. El cuello pasa a 47,9 nm del eje en 7R5K y 52,4 en 7R5J (borde del armazón más media bicapa). Cada bicapa son dos hojas coral y, en el corte, la sección clara-oscura-clara. Sin lípidos uno a uno. Los ángulos de 42° y 28° no se dibujan

Hueco entre las membranas

Valor: No consta en las fuentes
Simplificación: Esquemático: planos medios a +11 y −10 nm, unos 16 nm de hueco, elegido para que el anillo luminal de 7R5K quepa entre las dos. Es el mismo en todo el parche

Filamentos citoplásmicos

Valor: 8 grupos de cinco NUP358; sus dominios llegan hasta unos 50-60 nm hacia el citoplasma^{3, 4, 9, 25}
Simplificación: La base son las cadenas de NUP358 de 7R5K. Desde su punto más alto sale un tubo fino de unos 50 nm, inventado, que se mece despacio: 40 tubos

Cesta nuclear

Valor: Se extiende al menos 50-100 nm hacia el nucleoplasma; su forma cambia de un poro a otro y no hay coordenadas^{9, 10, 30}
Simplificación: Dibujo inventado, no una medida: ocho tubos que salen del anillo nuclear de 7R5K y se juntan en un anillo de 28 nm de radio unos 78 nm más abajo. Rotulado «forma aproximada»

Barrera de FG

Valor: Cientos de cadenas desordenadas (número exacto no consta); no se sabe si forman gel, cepillo, fase o red^{7, 9, 11, 25}
Simplificación: Maraña esquemática de 184 cadenas de 56 cuentas: una en cada Nup62, Nup54, Nup58, Nup98 y Nup214 del modelo, desde su cuenta más cercana al eje, y dos por radio en la cara nuclear por Nup153, que no está en 7R5K. Caminos al azar que salen en todas direcciones y llenan el canal sin forma de tapón ni malla; si se ve más densa en un punto, es efecto del dibujo y no un dato. Se agitan. No aparece hasta la parada de la barrera

Moléculas pequeñas y medianas

Valor: Corte orientativo de 20-40 kDa, sin umbral nítido^{9, 12}
Simplificación: 36 esferas de 1,5 nm que cruzan al azar y 12 de 4,8 nm que entran en el canal con un 3 % de probabilidad en cada intento. Tamaños inventados

Importina β

Valor: Unos 8,4 × 7,6 × 6,6 nm medidos sobre 1QGK (humano, con el dominio IBB de importina α)^{13, 25}
Simplificación: Tubo por los carbonos alfa de 1QGK. Hélices dextrógiras comprobadas: el 72 % de los diedros de carbonos alfa consecutivos está entre +30° y +70°

Importina α y carga

Valor: La importina α reconoce la señal de localización nuclear de la carga y se une a la importina β por su dominio IBB^{9, 13}
Simplificación: El IBB sale de 1QGK; el resto de la importina α es un elipsoide de 10 × 4 nm y la carga una esfera de 5 nm con la señal como un parche magenta. Tamaños inventados

Paso de la importina

Valor: Unos 10 ms dentro del poro moviéndose al azar; ≥10 cargas a la vez¹⁴
Simplificación: Cruza en 8 s: unas 800 veces más lento. Va de arriba abajo con un vaivén; no es una difusión simulada. Se ven 6 complejos a la vez

Ran-GTP, Ran-GDP y NTF2

Valor: Ran-GTP abunda en el núcleo y escasea fuera; la importina suelta la carga al unir Ran-GTP; fuera, Ran pasa a GDP y NTF2 la devuelve al núcleo^{9, 13, 15}
Simplificación: Tamaños no constan: Ran es una esfera de 3,6 nm (amarilla con GTP, gris con GDP) y NTF2 dos esferas verdes. 46 Ran-GTP dentro y 8 Ran-GDP fuera. Ritmo inventado (18 s el ciclo)

ARN mensajero saliendo

Valor: En ratón: anclaje unos 80 ms, paso 5-20 ms, liberación unos 80 ms; sale con el receptor NXF1·NXT1^{16, 17}
Simplificación: Partícula de unos 20 nm inventada: hebra ámbar con 20 proteínas y 3 receptores rosas. Anclaje y liberación, 6 s cada uno por 80 ms (unas 75 veces más lento); cruce, 1,2 s para unos 15 ms (el paso medido es de 5-20 ms). DDX19 es una esfera naranja en la cara citoplásmica

Cromatina

Valor: No está en la ficha del poro
Simplificación: Cuentas azules de 11 nm (el color y el tamaño del modelo del nucleosoma), en grumos bajo la cesta y detrás del poro. Solo para situar el núcleo

Retículo endoplasmático

Valor: Continúa la membrana externa⁶
Simplificación: No se dibuja

Referencias

Dultz E, Ellenberg J (2010). Live imaging of single nuclear pores reveals unique assembly kinetics and mechanism in interphase. J Cell Biol. doi:10.1083/jcb.201007076
Mosalaganti S, Obarska-Kosinska A, Siggel M, et al. (Kosinski J, Beck M) (2022). AI-based structure prediction empowers integrative structural analysis of human nuclear pores. Science. doi:10.1126/science.abm9506 (leído por el resumen)
Zhu X, Huang G, Zeng C, et al. (Shi Y) (2022). Structure of the cytoplasmic ring of the Xenopus laevis nuclear pore complex. Science. doi:10.1126/science.abl8280 (leído por el resumen)
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Petrovic S, Samanta D, Perriches T, et al. (Hoelz A) (2022). Architecture of the linker-scaffold in the nuclear pore. Science. doi:10.1126/science.abm9798 (leído por el resumen)
Tu LC, Musser SM (2011). Single molecule studies of nucleocytoplasmic transport. Biochim Biophys Acta. doi:10.1016/j.bbamcr.2010.12.011
Sabinina VJ, Hossain MJ, Hériché JK, et al. (Ellenberg J) (2021). Three-dimensional superresolution fluorescence microscopy maps the variable molecular architecture of the nuclear pore complex. Mol Biol Cell. doi:10.1091/mbc.E20-11-0728 (leído por el resumen)
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El núcleo

Una puerta en dos membranas

Ocho piezas iguales

Dos caras distintas

Un canal lleno

Entra una importina

Ran marca el sentido

Sale un ARN mensajero

El canal se abre