El ribosoma

Escherichia coli · modelo 3D

El ribosoma es el aparato de la célula que monta las proteínas, uniendo de uno en uno sus eslabones, los aminoácidos. Las órdenes le llegan en una hebra de ARN, una molécula que aquí hace de copia de trabajo de las instrucciones, y él mismo está hecho sobre todo de otro ARN, al que se atribuye la mayor parte del trabajo de esa unión.

En una frase

El ribosoma es una estructura de ARN y proteínas que lee un ARN mensajero de tres en tres letras y une aminoácidos en el orden que ese mensaje indica, para formar una proteína.

Qué vas a aprender

Distinguir qué hace la pieza pequeña del ribosoma y qué hace la grande.
Explicar cómo se comprueba cada ARN de transferencia antes de que su aminoácido se sume a la cadena.
Explicar por qué se atribuye al ARN, y no a las proteínas, la formación del enlace.
Describir cómo avanza el ribosoma tres letras en cada ciclo.

Cómo funciona

Las proteínas son cadenas de aminoácidos, y el ribosoma las monta añadiendo uno cada vez. El ARN es una molécula en forma de hebra, escrita con unidades que funcionan como letras. El ARN mensajero es la clase de ARN que trae las instrucciones. El ribosoma lo lee de tres en tres letras, y cada grupo de tres se llama codón.^{8, 14}

El ribosoma tiene dos piezas de tamaño distinto, una pequeña y una grande. Juntas miden entre 21 y 27 millonésimas de milímetro, según por dónde se mida. Cerca de un tercio de su masa es proteína. Lo demás es ARN, que forma el núcleo de cada pieza, con las proteínas sobre todo por fuera.^{2, 4, 10}

Las dos piezas se tocan en una junta con tres posiciones seguidas: los sitios A, P y E. El ARN mensajero va por la pieza pequeña, alrededor de su parte estrecha. Los aminoácidos se unen en la pieza grande. El ARN de transferencia, una molécula en forma de L, conecta ambas. Tiene dos extremos. El extremo lector, en la pieza pequeña, lleva tres letras que se emparejan con un codón. El extremo de carga, en la pieza grande, lleva el aminoácido.^{2, 6, 7, 19}

Cada aminoácido nuevo exige un ciclo de cuatro pasos: llegada, comprobación, unión y avance.

Paso 1, llegada. Un ARN de transferencia entra en el sitio A, unido a una proteína acompañante llamada EF-Tu.

Paso 2, comprobación. Las tres letras del extremo lector se comparan con las tres del codón, y forman tres parejas. Las dos primeras parejas tienen que encajar bien; en la tercera se admite algún desajuste. Primer control: si las parejas parecen encajar, la pieza pequeña se cierra y EF-Tu gasta una molécula de energía, un gasto irreversible. Segundo control: la pieza pequeña sigue mirando esas parejas. Si de verdad encajan, el ARN de transferencia queda fijado. Si no, no se fija y aún puede salir. EF-Tu se suelta, y el extremo de carga baja hacia la pieza grande.^{8, 9, 20}

Paso 3, unión. El centro activo es el punto de la pieza grande donde se forma el enlace. Allí coinciden el aminoácido nuevo, en el sitio A, y la cadena ya montada, en el sitio P. La cadena se desprende de su ARN de transferencia y queda unida al aminoácido nuevo, de modo que pasa entera al sitio A.

Ese centro es casi todo ARN, y a ese ARN se atribuye la mayor parte del trabajo. La cola fina de la proteína más cercana llega solo a su borde, y quitar esa proteína no frena el enlace, según una medida. El ARN trabaja sobre todo colocando: deja las dos moléculas en la postura buena y ordena el agua de alrededor. Así, el enlace se forma unos 20 millones de veces más rápido que en moléculas de prueba disueltas.

Ejemplo: sueltas en agua, dos moléculas de esta clase chocan en cualquier postura, y casi nunca en la que sirve. En el centro activo llegan sujetas en la postura útil. De ahí viene buena parte de la ganancia.^{8, 10, 21}

La cadena sale del centro activo por el túnel, un tubo sin ramas de paredes sobre todo de ARN, que atraviesa la pieza grande. Dentro caben unos 30 o 40 aminoácidos, según la forma que tome la cadena. Allí casi no puede plegarse: como mucho se enrolla en una espiral sencilla. En el tramo final, más ancho, se ha visto plegarse un fragmento muy pequeño.^{11, 12, 13, 22}

Paso 4, avance. El ARN mensajero tiene que correrse un codón, y los dos extremos de cada ARN de transferencia no se mueven a la vez.

Primero, la pieza pequeña gira por sí sola respecto a la grande. El extremo lector, sujeto a la pieza pequeña, gira con ella. El extremo de carga ya ocupa el sitio siguiente de la pieza grande. La molécula queda a caballo entre dos sitios.

Después se une EF-G, una proteína alargada.

Por último, el giro se deshace. La punta de EF-G entra en el sitio A, y el extremo lector avanza junto con el ARN mensajero. En el sitio A queda un codón nuevo. El ARN de transferencia vacío llega al sitio E; en Mycoplasma pneumoniae parece soltarse pronto.^{7, 14, 15, 23}

En Escherichia coli con buen crecimiento, este ciclo se repite 16 o 17 veces por segundo. En extractos de esa bacteria, una misma hebra de ARN mensajero lleva varios ribosomas, muy juntos y escalonados, con las cadenas hacia fuera.^{17, 18}

Cómo se sabe

Una pista temprana salió de un experimento de 1992, de Noller y sus colegas. Una enzima que destruye ARN paró una reacción de prueba en ribosomas de la bacteria Thermus aquaticus; las sustancias que eliminan proteínas no la pararon. Eso apuntaba a que la reacción dependía del ARN, aunque los autores lo presentaron como una posibilidad, y en Escherichia coli la actividad se conservaba solo en parte.²⁴

En 2000 se vio átomo a átomo la pieza grande, y su centro activo era solo de ARN. La muestra era una pieza aislada de Haloarcula marismortui, un microbio de otra rama de la vida, una arquea. Después se obtuvieron cristales del ribosoma completo de Thermus thermophilus, en los que se vio la cola de proteína cercana. Más tarde, imágenes de muestras congeladas, tomadas con microscopio electrónico, lo mostraron en Escherichia coli con más detalle, y separaron los pasos del ciclo al tomar muestras a distintos tiempos. En Mycoplasma pneumoniae se ha mirado además dentro de la célula.^{2, 3, 4, 7, 9, 10, 22, 25}

El tamaño del ribosoma se calculó sobre las posiciones publicadas de sus átomos en Escherichia coli. No es una cifra publicada, y por eso vale como tamaño aproximado. El ritmo se midió en esa misma bacteria, encendiendo una proteína y viendo cuánto tardaba en aparecer. Que el túnel no tiene ramas se describió en la arquea.^{2, 12, 17}

Lo que sigue abierto

Sólido El centro activo es casi todo ARN.^{10, 22, 25}
Indicios El ARN actúa colocando, sin ayuda química directa. Otras dos propuestas sí dan esa ayuda, que consiste en mover protones, núcleos de hidrógeno, durante la reacción: una, a una letra del centro; otra, a la cola de la proteína cercana.^{8, 10, 21, 22}
Abierto Falta por establecer qué camino siguen los protones cuando se forma el enlace.^{8, 10}
Abierto No está decidido si EF-G empuja a los ARN de transferencia o solo les impide retroceder.^{8, 14}

Lo que se suele confundir

Como fabrica proteínas, el ribosoma usa sus propias proteínas para formar el enlace. El enlace se forma en un centro casi todo de ARN. Las proteínas del ribosoma están sobre todo en la periferia; solo una cola llega hasta el borde del centro.^{4, 10}

La proteína sale ya plegada del ribosoma, o se pliega nada más formarse. Nace dentro del túnel, donde casi no puede plegarse. El fragmento plegado en el tramo final es muy pequeño y no conviene generalizarlo.^{12, 13}

Sin EF-G el ribosoma no puede avanzar. Sin EF-G también avanza, aunque lentamente. EF-G hace ese paso mucho más rápido.¹⁴

Conceptos clave

ARN mensajero: Hebra de ARN cuyas letras indican el orden de los aminoácidos de una proteína.
Codón: Grupo de tres letras del ARN mensajero.
ARN de transferencia: Molécula en forma de L con un extremo que lee el codón y otro que lleva el aminoácido.
Sitios A, P y E: Las tres posiciones de la junta entre piezas.
Centro activo: Punto de la pieza grande, casi todo de ARN, donde el aminoácido nuevo se une a la cadena.

Actividad de repaso

¿Qué sujeta cada pieza del ribosoma?

La pieza pequeña sujeta el ARN mensajero y los extremos lectores. La pieza grande sujeta los extremos de carga y forma el enlace.

¿Qué ocurre con un ARN de transferencia que no encaja con el codón?

Ese ARN de transferencia no queda fijado y puede salir del sitio A, incluso después de que EF-Tu haya gastado su molécula de energía.

¿Por qué se atribuye el enlace al ARN?

Porque el centro activo es casi todo ARN y de la proteína más cercana solo llega el extremo de una cola. El ARN acelera la reacción sujetando las dos moléculas en la postura útil.

¿Qué hace avanzar tres letras al ARN mensajero?

El ARN mensajero avanza cuando se deshace el giro de la pieza pequeña. EF-G hace ese paso mucho más rápido.

Para recordar

El ribosoma lee un ARN mensajero de tres en tres letras en la junta de sus dos piezas y añade un aminoácido en cada ciclo.
El enlace se forma en un centro casi todo de ARN, que acelera la reacción sobre todo colocando las moléculas.
El avance de un codón va ligado a un giro entre las dos piezas, y EF-G hace ese avance mucho más rápido.

Cómo está hecho este modelo

Cada pieza del modelo se ha contrastado con las fuentes. Aquí constan su valor y lo que se ha simplificado.

Pieza	Valor	Simplificación	Fuente
Origen de la forma	Las cuentas del ARN ribosómico, las 51 proteínas, EF-Tu y los ARNt son átomos reales de estructuras de E. coli: un fósforo por nucleótido y un carbono alfa por aminoácido. Base: PDB 5AFI. El ARNt del sitio A viene de 7K00, superpuesto por el ARN 23S (desviación de 0,08 nm en 2.750 fósforos), con tres nucleótidos que esa estructura no resuelve rellenados por el modelo. L1, L7/L12, EF-G, la cadena, la cola de bL27 y parte del ARNm son esquemáticos: ver sus filas	Cuentas con una precisión de 0,1 nm, sin átomos ni bases. El surco de las hélices se ve porque está en las coordenadas; no se ha dibujado a mano	^{2, 26}
Ribosoma 70S	Unos 27 × 24 × 21 nm. Calculado sobre las cuentas de 5AFI por ejes principales: 26,1 × 24,3 × 22,3 nm; centros de 30S y 50S a 10,3 nm	Medida calculada sobre coordenadas, no publicada. Sin L7/L12, L1 ni S1 en la estructura	^{2, 3, 26}
Subunidad 30S	23 × 18 × 12,5 nm en 7K00. Calculado sobre 5AFI: 23,2 × 17,3 × 12,4 nm. Cuerpo y cabeza se mueven aparte	Medida calculada. La plataforma no se articula: va con el cuerpo. El reparto entre cabeza y cuerpo (nucleótidos 928-1389 y S3, S7, S9, S10, S13, S14 y S19 en la cabeza) es decisión del modelo. En el movimiento, cada bloque gira rígido	^{2, 14, 26}
Subunidad 50S	22 × 20 × 18 nm sin tallos en 7K00. Calculado sobre 5AFI: 23,4 × 20,5 × 17,3 nm, con parte del tallo L1 y L11	Medida calculada. La 50S es la referencia fija; solo se aparta en las paradas que abren el ribosoma	^{2, 26}
Separación de las subunidades	En el ribosoma activo están unidas, con sus centros a 10,3 nm	Separarlas y girarlas es un recurso para ver la interfaz y los sitios A, P y E: no es un paso del ciclo. Sustituye a la 50S en transparencia que proponía la especificación	²
ARN ribosómico	16S, 23S y 5S, de 1.542, 2.904 y 120 nucleótidos. Dos tercios de la masa	Se dibujan los 4.559 fósforos resueltos en 5AFI, con una esfera de 0,82 nm de radio por nucleótido (0,49 en el primer plano del centro activo, para ver las hélices). Una esfera con el volumen real de un nucleótido mediría unos 0,46 nm: el ARN está exagerado 1,8 veces, y las proteínas, 1,6, a propósito, para que el ARN domine. Sumadas, sus cuentas ocupan el 77 % del volumen, algo más que su parte de la masa, que ronda el 70 % en lo dibujado. El sombreado de las zonas hundidas sale del número de vecinos, no es una medida. Los nucleótidos enterrados no se dibujan mientras no haya corte	^{2, 5, 10, 26}
ARN 5S	En la protuberancia central, comprobado en las coordenadas de 5AFI	Comprobación propia sobre coordenadas. Un tono más anaranjado que el 23S	²⁶
Proteínas ribosómicas	54: 21 en la 30S y 33 en la 50S, en la periferia	Se dibujan las 51 que trae 5AFI, 5.949 aminoácidos, cada uno una esfera de 0,5 nm de radio; con su volumen real sería de unos 0,32 nm, así que también está exagerada, aunque menos que el ARN. No se distinguen una a una salvo uL4, uL22, uL23, uL24, uL29 y bL27. L9 aparece en la forma de esa estructura. S1 no se dibuja. En el corte de la parada de EF-Tu, las proteínas se retiran 4,5 nm antes que el ARN para que no queden por delante: allí el ARN parece más solo de lo que está	^{4, 5, 26}
L1 y tallo L1	El tallo queda junto al sitio E y se cierra hacia el ARNt en P/E	El ARN del tallo es real. La proteína L1 no está en 5AFI: es un grupo de 90 esferas, esquemático. El cierre de 8° es elegido: su amplitud no consta	^{3, 15, 26}
Tallo L7/L12	Primer contacto del complejo con EF-Tu. Tamaño y número de copias no constan	Brazo esquemático, sin medida, de unos 7 nm con dos bultos, desde el extremo de L10	⁸
ARN mensajero	Unos 30 nucleótidos alrededor del cuello de la 30S (T. thermophilus); entra entre S3, S4 y S5. Avanza tres nucleótidos por ciclo	Solo los 11 nucleótidos centrales son de la estructura. El resto del recorrido, hasta 49, lo calculó el modelo buscando el hueco libre entre átomos, y fuera del ribosoma es libre: es una propuesta, no una observación. No se dibuja la hélice Shine-Dalgarno, que solo existe al iniciar. Canal sin medida publicada. Grosor elegido, cuentas de 0,43 nm	^{6, 8, 26, 27, 28}
ARN de transferencia	L de 8,6-8,9 nm. Anticodones A-P: 2,4 nm calculados; extremos aceptores A-P: 1,1 nm y P-E: 4,8 nm	Posiciones reales en A/T, P y E (5AFI) y A (7K00), 76 nucleótidos con una esfera de 0,6 nm (0,36 en el primer plano del centro activo). Entre ellas, el paso es una interpolación del modelo, no una trayectoria medida: las piezas pueden atravesar el ARN por el camino. El ARNt en E de 5AFI es de iniciador, igual que el de P	^{2, 3, 14, 15, 26}
Tres ARNt a la vez	Hasta tres; el de E sale pronto, y su momento se ha discutido durante años	Aquí sale durante el enlace, por elegir un momento. La parada de los sitios oculta el de E y deja A y E en sombra	^{4, 7}
Centro peptidil transferasa	Hueco de ARN; extremos aceptores a 1,1-1,4 nm de A2451, a 7,8 nm del centro de descodificación	ARN en naranja a menos de 2,5 nm de A2451; el color es una marca. El enlace es un destello, sin átomos ni protones, y no representa el mecanismo	^{2, 8, 10, 22}
Cola de bL27 y regla de 1 nm	bL27 es la proteína más próxima, a 0,8-1 nm, medido en T. thermophilus. En la arquea H. marismortui, sin L27, unos 1,8 nm	Esa cola no está en las estructuras de E. coli: en 5AFI faltan nueve residuos y en 7K00, seis. Se dibuja como un hilo recto de nueve cuentas y su extremo se ha colocado a 1 nm del punto medio entre los últimos fósforos de A y P, a 1,4 nm del carbono que reacciona. Es una construcción para enseñar la cifra de T. thermophilus, no una medida. En 5AFI, uL16 queda a 1,3 nm de esas puntas, y se ve en verde cerca. Las dos puntas llevan una marca blanca que no es una pieza	^{10, 22, 26}
Túnel de salida	9,2 ± 0,4 nm, radio medio 0,57 nm en bacterias, estrechado a unos 3,4 nm del inicio por uL4 y uL22 (media de las tres ramas de la vida). Sale rodeado de uL23, uL24 y uL29	Calculado, no publicado: línea central obtenida en 5AFI por el hueco libre entre átomos, con radio de 0,4 a 0,6 nm, estrechamiento junto a uL4 y uL22 a unos 3 nm y otro similar a unos 6 nm, junto a uL23. Las dimensiones del túnel no se exageran, pero el grosor de las cuentas de ARN y proteína le deja de 0,02 a 0,3 nm de radio dibujado: la cadena y la luz de borde, de 1,1 nm de grosor constante y solo una señal, atraviesan esas cuentas. Inclinación respecto al eje entre subunidades: unos 52° en el tramo señalado; de 49° a 58° según los extremos que se tomen, y por eso los 55° calculados en 7K00 no discrepan	^{2, 8, 11, 13, 26}
Cadena naciente	Unos 30-40 aminoácidos en el túnel, cerca de 0,33 nm por residuo en extendido	50 cuentas en hilo, una por aminoácido, con grosor elegido. Nunca se pliega. Avanza una cuenta por ciclo, sin que el total cambie. Fuera del túnel, el recorrido es inventado	^{8, 11, 13}
EF-Tu con GTP	Llega con el ARNt doblado, cuyo brazo recorre unos 8 nm al acomodarse (8,0 nm calculados entre A/T y A). Un dominio gira hasta unos 90° y se suelta	371 aminoácidos reales de 5AFI, en dos bloques rígidos, con GDP y antibiótico en esa estructura. La trayectoria de llegada y de salida es inventada. GTP es una luz que cambia de color y no tiene su tamaño	^{8, 9, 26}
EF-G	Unos 10 nm, dominio GTPasa en el bucle sarcina-ricina y punta junto al sitio A. Al revertir el giro avanza unos 2 nm más 0,4	Esquemático: cinco bultos rígidos en línea, unos 10 nm de extremo a extremo. Sin coordenadas propias: los dominios y su forma no son los reales. Su sitio se ha tomado del de EF-Tu. La llegada es inventada	^{14, 16}
Giro de la 30S	Hasta unos 10° con eje en el puente B3, y unos 2,5° al acomodarse el ARNt	Eje vertical por el punto medio de B3, simplificado. Sentido comprobado, no elegido: con el giro, el anticodón del sitio P se desplaza 0,67 nm hacia el sitio E, como los unos 6 Å de Dunkle 2011. El cierre de la 30S al reconocer el codón no se dibuja	^{9, 14, 15, 29}
Giro de la cabeza	Hasta unos 20° durante la translocación (18° medidos sin inhibidores, 21° con ellos); la cabeza gira hacia delante, hacia el sitio E, mientras el cuerpo ya vuelve	Eje del cuello a la cabeza, elegido por el modelo. La curva en el tiempo, también	^{14, 15, 16, 29, 30}
Velocidad	16-17 ciclos por segundo: unos 60 ms por ciclo	Ralentizado siempre: entre 19 y 25 s por ciclo, unas 300 a 400 veces. La especificación pedía llegar al tiempo real; no se hace, porque el encargo prohíbe que parezca la velocidad verdadera. Los tramos ajenos a cada parada van de 4 a 7 veces más rápidos, y las paradas de la célula, las piezas y los sitios no animan el ciclo	¹⁷
Polisoma	Ribosomas muy juntos, con el ARNm por el interior y las cadenas por fuera (E. coli, en extractos y lisados). De salida a entrada del ARNm, 4,2 ± 1,4 o 5,4 ± 1,5 nm según la disposición, medido solo en M. pneumoniae	Siete copias, número elegido, con el mismo paso de rosca: disposición calculada para que no choquen. 4,7 nm de salida a entrada es un valor elegido dentro del intervalo de M. pneumoniae, y los 25,3 nm entre centros salen de ese cálculo, sin medida en E. coli. Las seis copias de fuera tienen menos detalle, 882 cuentas. Largo de las cadenas inventado	^{1, 7, 18}
Vecinos	Unos 25 nm entre centros en las zonas densas (deducido de densidades)	23 ribosomas al azar, 10 a 27-44 nm y el resto hasta 84 nm, con menos detalle. Solo se ven en el acercamiento. Dejan libre el lado de la cámara	¹
Célula	Radio de 380 ± 20 nm; longitud de 2,6 a 5,5 µm, según el momento del ciclo. 55.000 ribosomas de media (30.000 a 70.000), en crecimiento moderado a 30 °C, un 10-15 % dentro de los lóbulos del nucleoide	Se ve una sección de 140 nm de grosor con 6.800 esferas de 23 nm. En ese volumen habría unas 8.000 a la densidad media: se dibujan menos y sin zonas densas. Los dos lóbulos del nucleoide tienen tamaño y forma esquemáticos. Membranas como vidrio, sin lípidos. La célula dibujada mide 3 µm: a la densidad media tendría unos 34.000 ribosomas, no 55.000	¹

Referencias

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Decenas de miles

Dos piezas desiguales

Donde se lee

La comprobación

El centro activo

El túnel

El giro

El ritmo y las filas

De vuelta a la célula