Unas proteínas del tardígrado cuajan en gel en tubo; en el animal seco no se ha visto
En algunas especies sube un azúcar al secarse, y unas proteínas propias cuajan en gel en tubo y forman filamentos en células cultivadas. Que protejan al animal se apoya sobre todo en pruebas fuera de él, y cómo lo harían sigue abierto.
Un tardígrado es un animal diminuto capaz de secarse y seguir vivo. Al perder el agua se encoge hasta una fracción de su tamaño. Cuando el agua vuelve, recupera la actividad.
Lo que lo protege no es una sola sustancia. En las especies estudiadas, lo mejor medido es un grupo de proteínas propias de estos animales. Disueltas en agua no tienen forma fija; al faltar el agua se ordenan en fibras y cuajan en un gel. Un azúcar, la trehalosa, se suma en algunas especies y en poca cantidad.
El cambio recuerda a una madeja de hilos sueltos que, al apretarla, se enreda en una red y se suelta al aflojar. La imagen vale para lo visto en tubos de ensayo, donde la proteína cuaja al concentrarse. En células cultivadas aparecen filamentos o gránulos, no gel. Dentro del animal seco no se ha observado en los estudios leídos, y sobre cómo protege no hay acuerdo.
Ficha de la revisión
- Pregunta
- ¿Qué protege a un tardígrado cuando se queda sin agua?
- Qué se ha leído
- 10 estudios: 6 completos y 4 por su resumen
- Organismos
- tardígrados de varias especies; proteínas de tardígrado en tubo de ensayo, bacterias, levadura y células humanas y de mosca
- Periodo
- del año 2008 al año 2024
- Cómo se eligieron
- búsqueda en Europe PMC por título y resumen, estudios con datos propios, sin revisiones
- Tipo
- Revisión narrativa: lectura comentada de los estudios elegidos. No es sistemática: no agota lo publicado ni combina resultados.
Lo que se puede afirmar hoy
- Sólido
1. Proteínas CAHS de tardígrado forman fibras y gel en tubo, y filamentos o gránulos en células humanas y de mosca bajo estrés osmótico; todo se deshace al diluir o al cesar el estrés.
Lo miden tres equipos, los tres leídos completos, y ningún estudio leído lo contradice; el gel solo se vio en tubo y nada se ha visto en el animal. Estudios 6, 7, 10
- Sólido
- Indicios
- Indicios
- Indicios
5. Trehalosa y proteínas CAHS juntas protegen más que la suma de las dos.
Un solo equipo, con una enzima en tubo y con levadura; con ARN como molécula de prueba las dos se estorbaron. Estudios 8
- Abierto
Sólido: lo miden al menos tres equipos independientes, con al menos dos estudios leídos completos, y ningún estudio leído lo contradice. Indicios: lo sostienen uno o dos equipos, o se vio en un solo organismo, tarea o lugar, o los autores reconocen un reparo de método. Abierto: los estudios leídos no coinciden, o ninguno lo ha puesto a prueba.
El azúcar aumenta al secarse en varias especies, no en todas, y hay poco
La trehalosa es un azúcar que, en los estudios leídos, sube al secarse en varias especies de tardígrados158. Una de hojarasca de Tokio la multiplicó por más de veinte tras dos días de secado lento5; otra, por cinco8.
No es general: en algunas especies no se ha visto el aumento1.
Y donde sube, hay poco. En la especie de Tokio, menos que en gusanos e insectos que también resisten la sequía5. En la otra, es una parte ínfima del peso seco8. En ella, los genes para fabricarlo apenas se activan y los que lo degradan se activan menos al secarse8. Los autores proponen que sube por degradarse menos8.
Unas proteínas propias cuajan en gel en tubo y forman filamentos en células
Las más estudiadas son las CAHS, siglas inglesas de proteínas abundantes en el interior de la célula y resistentes al calor3. Entre los grupos animales examinados, solo se hallaron en tardígrados3.
Disuelta en agua, una de ellas no tiene forma fija; con un disolvente que simula la falta de agua se plegó en espiral3.
En tubo, la proteína aislada cuaja en gel desde cierta concentración, forma fibras muy finas y se deshace al diluirla610. El gel de la CAHS D se funde además con el calor10. Con mucha sal cuajó otra de la familia7, pero con una sal mucho más diluida se deshicieron las fibras en otro estudio6.
En células humanas y de mosca el medio se cargó de golpe de sal o azúcar, un estrés osmótico que las encoge. La proteína, antes repartida por igual, se agrupó en filamentos (hebras largas) o gránulos (bolitas), no en gel6710. Se dispersó al retirar el estrés67.
Que protegen lo apoyan un ensayo con tardígrados y varios con células ajenas
Formar gel no equivale a proteger. Que proteínas propias ayuden a tardígrados vivos a tolerar el secado consta en un solo trabajo4.
Las demás pruebas se hicieron fuera del animal. Tras dos días de estrés osmótico sobrevivían más las células de mosca con una CAHS que las de control, y conservaban mejor el volumen7. Sin estrés no había diferencia7. Células humanas con otra proteína de la familia también sobrevivieron más10.
En tubo, una enzima sirve de testigo: acelera una reacción y se estropea al secarse. Con proteína de tardígrado suficiente para formar un gel continuo se conservó mejor10. Con ocho o más moléculas de azúcar por proteína, mínimo estimado en el animal, la mezcla protegió más que la suma de ambas8. Levaduras con genes de estas proteínas sobrevivieron mejor si había trehalosa8. Con ARN como molécula de prueba, mezclarlas no sumó: se estorbaron8.
Los estudios coinciden en que hay estructuras reversibles y discrepan en lo que hacen
Tres equipos vieron fibras, filamentos o gel reversibles con proteínas CAHS de dos especies6710. El desacuerdo empieza al explicar para qué sirven.
Una propuesta es que el interior del animal seco queda como un vidrio: sólido, pero sin orden interno24. Otro equipo cita que esa lectura se ha negado para las CAHS6. En un tercero, la matriz seca de CAHS D frenó el movimiento molecular como una de trehalosa10.
Otra propuesta es que el gel retiene agua, como lectura de dos equipos67, con reservas en otro9.
Una tercera idea es que el gel sostiene la célula al encogerse7. En células humanas con otra proteína de la familia, cuanto más bajaba el metabolismo, más sobrevivían; el volumen conservado no guardaba relación10.
Hay más candidatas: más de trescientas proteínas se agrupan de forma reversible7. Una familia secretada abunda más que las CAHS en el ARN de una especie3. Y las proteínas abundantes de un extracto no mostraron cambios entre hidratados y secos, según datos propios sin publicar3.
Pueden influir la proteína distinta de cada equipo y que el estrés sea osmótico, no un secado6710.
Falta ver el gel en el animal seco y explicar las especies sin esas proteínas
En los estudios leídos, el gel y los filamentos no se han visto en el animal, sino con proteína aislada o en células ajenas6710. Allí la proteína estaba fabricada en cantidad mayor de la normal6, y su cantidad real en el animal es una estimación aproximada78.
Tampoco está comprobado que la ventaja dependa del filamento, ni que el disolvente que imita la sequía no actúe por otra vía7.
Queda un grupo sin explicar. Un análisis de genes activos que cita un estudio no halló CAHS en Heterotardigrada, uno de los dos grandes grupos de tardígrados5. Los estudios leídos no prueban qué las protege; dos citan una familia propia de un heterotardigrado, análoga a las CAHS, sin ensayar67.
En los estudios leídos, el efecto de la trehalosa en el animal no se ha ensayado5. La suma de azúcar y proteína solo se midió en tubo y en levadura8.
Comparación
Dónde se ha medido cada cosa
| Aspecto | En tardígrados | En tubo de ensayo | En células de otras especies |
|---|---|---|---|
| La trehalosa aumenta al secarse | Sí, en varias especies [5][8] | – | – |
| Las proteínas forman fibras o gel | Sin observar en los estudios leídos | Fibras y gel [6][7][10] | Filamentos o gránulos, no gel, bajo estrés osmótico [6][7][10] |
| Las proteínas mejoran la supervivencia | Consta en un solo trabajo [4] | Protegen una enzima seca [8][10] | Sí, bajo estrés osmótico; en levadura, al secar [7][8][10] |
| Azúcar y proteína se refuerzan | Sin ensayar | Sí, con una enzima [8] | Sí, en levadura [8] |
Los estudios
Qué hizo y qué vio cada estudio
| N.º | Estudio | Animales | Qué hicieron | Qué vieron | Leído |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | Hengherr y otros, 2008 The FEBS Journal | Animalesocho especies de tardígrados (Heterotardigrada y Eutardigrada), adultos y embriones | Qué hicieronCompararon varias especies de tardígrados hidratados y secos. | Qué vieronApoya las conclusiones 2 y 3. | resumen |
| 2 | Hengherr y otros, 2009 Physiological and Biochemical Zoology | Animalesnueve especies de tardígrados, secos | Qué hicieronCalentaron tardígrados secos y contaron los supervivientes. | Qué vieronApoya la conclusión 6. | resumen |
| 3 | Yamaguchi y otros, 2012 PLoS ONE | AnimalesRamazzottius varieornatus; proteínas en bacterias y células humanas | Qué hicieronCalentaron un extracto de 500 animales e identificaron las proteínas que seguían disueltas. | Qué vieronCinco proteínas abundantes, en dos familias nuevas: CAHS (interior celular) y otra secretada. Con un disolvente al 10 % una CAHS adoptó hélice; la secretada necesitó más del 50 %. | completo |
| 4 | Boothby y otros, 2017 Molecular Cell | Animalesvarias especies de tardígrados; otros organismos | Qué hicieronSilenciaron genes en tardígrados y los expresaron en otros organismos. | Qué vieronApoya las conclusiones 4 y 6. | resumen |
| 5 | Hara y otros, 2021 Open Biology | AnimalesParamacrobiotus sp., hojarasca de Tokio | Qué hicieronSecaron animales lentamente dos días; midieron trehalosa y contaron cuántos se movían tras rehidratarlos. | Qué vieronTrehalosa unas 24 veces mayor que en hidratados (ocho tubos de unos cien animales), pero escasa. Cuanto más largo el secado, más animales activos a la hora (correlación 0,79). | completo |
| 6 | Yagi-Utsumi y otros, 2021 Scientific Reports | Animalesproteína CAHS de Ramazzottius varieornatus, en tubo, bacterias y células humanas | Qué hicieronObservaron la proteína purificada seca o concentrada, y en células bajo estrés osmótico. | Qué vieronGel desde 0,6 milimolar (concentración), reversible al diluir; seca, forma fibrillas; en células con estrés, partículas de unos 650 nanómetros. | completo |
| 7 | Tanaka y otros, 2022 PLoS Biology | Animalesextracto de Ramazzottius varieornatus; proteínas CAHS en células humanas y de mosca | Qué hicieronRastrearon proteínas que se agrupan de forma reversible y ensayaron tres CAHS en células con estrés osmótico. | Qué vieron336 proteínas agrupables. Con estrés, una CAHS forma filamentos inmóviles y otra, gránulos; en células de mosca, más rigidez, volumen y viabilidad a las 48 horas que el control. | completo |
| 8 | Nguyen y otros, 2022 Communications Biology | AnimalesHypsibius exemplaris; proteína CAHS D en tubo; levadura | Qué hicieronCuantificaron trehalosa y probaron mezclas de azúcar y proteína sobre una enzima seca y en levadura. | Qué vieronTrehalosa unas cinco veces mayor en secos (nueve muestras por estado). Con ocho o más moléculas de azúcar por proteína, protección superior a la suma de ambas. | completo |
| 9 | Sanchez-Martinez y otros, 2023 Scientific Reports | Animalesproteína CAHS D de tardígrado, en tubo y en células | Qué hicieronCompararon proteína seca con otras proteínas y células. | Qué vieronApoya la conclusión 6. | resumen |
| 10 | Sanchez-Martinez y otros, 2024 Protein Science | Animalesproteína CAHS D de Hypsibius exemplaris, en tubo y en células humanas | Qué hicieronCompararon CAHS D y variantes sin gel en una enzima seca y en células humanas con estrés osmótico. | Qué vieronGel desde 15 gramos por litro, que protege mejor una enzima seca. En células, R² = 0,95 entre metabolismo reducido y supervivencia; el volumen conservado, sin relación. | completo |
«Completo»: se leyó el artículo entero, publicado en abierto. «Resumen»: el artículo es de pago y solo se leyó su resumen; de esos estudios no se cuenta el resultado, se indica a qué conclusión sirven de apoyo.
Términos
Referencias
- Hengherr S, Heyer AG, Köhler HR, Schill RO. Trehalose and anhydrobiosis in tardigrades--evidence for divergence in responses to dehydration. The FEBS journal. 2007-12-06. doi:10.1111/j.1742-4658.2007.06198.x PMID: 18070104
- Hengherr S, Worland MR, Reuner A, Brümmer F, Schill RO. High-temperature tolerance in anhydrobiotic tardigrades is limited by glass transition. Physiological and biochemical zoology : PBZ. 2009-11-01. doi:10.1086/605954 PMID: 19732016
- Yamaguchi A, Tanaka S, Yamaguchi S, Kuwahara H, Takamura C, Imajoh-Ohmi S, et al. Two novel heat-soluble protein families abundantly expressed in an anhydrobiotic tardigrade. PloS one. 2012-08-28. doi:10.1371/journal.pone.0044209 PMID: 22937162
- Boothby TC, Tapia H, Brozena AH, Piszkiewicz S, Smith AE, Giovannini I, et al. Tardigrades Use Intrinsically Disordered Proteins to Survive Desiccation. Molecular cell. 2017-03-01. doi:10.1016/j.molcel.2017.02.018 PMID: 28306513
- Hara Y, Shibahara R, Kondo K, Abe W, Kunieda T. Parallel evolution of trehalose production machinery in anhydrobiotic animals via recurrent gene loss and horizontal transfer. Open biology. 2021-07-14. doi:10.1098/rsob.200413 PMID: 34255978
- Yagi-Utsumi M, Aoki K, Watanabe H, Song C, Nishimura S, Satoh T, et al. Desiccation-induced fibrous condensation of CAHS protein from an anhydrobiotic tardigrade. Scientific reports. 2021-11-04. doi:10.1038/s41598-021-00724-6 PMID: 34737320
- Tanaka A, Nakano T, Watanabe K, Masuda K, Honda G, Kamata S, et al. Stress-dependent cell stiffening by tardigrade tolerance proteins that reversibly form a filamentous network and gel. PLoS biology. 2022-09-06. doi:10.1371/journal.pbio.3001780 PMID: 36067153
- Nguyen K, Kc S, Gonzalez T, Tapia H, Boothby TC. Trehalose and tardigrade CAHS proteins work synergistically to promote desiccation tolerance. Communications biology. 2022-10-01. doi:10.1038/s42003-022-04015-2 PMID: 36182981
- Sanchez-Martinez S, Ramirez JF, Meese EK, Childs CA, Boothby TC. The tardigrade protein CAHS D interacts with, but does not retain, water in hydrated and desiccated systems. Scientific reports. 2023-06-27. doi:10.1038/s41598-023-37485-3 PMID: 37369754
- Sanchez-Martinez S, Nguyen K, Biswas S, Nicholson V, Romanyuk AV, Ramirez J, et al. Labile assembly of a tardigrade protein induces biostasis. Protein science : a publication of the Protein Society. 2024-04-01. doi:10.1002/pro.4941 PMID: 38501490